Although sarcoplasmic proteins not directly impact muscle tenderness, their evaluation is useful to identify protein  biomarkers related to meat quality parameters during post-mortem aging. Therefore, the aim of this research was  to study the effect of aging on meat organoleptic properties and sarcoplasmic protein changes in 3 different horse  muscles. 36 samples excised from longissimus lumborum (LL), semitendinosus (ST) and semimembranosus (SM)  muscles of 12 Italian Heavy Draft Horse carcasses were analysed at 1, 3, 6, 9 and 14 days of aging. At each time,  colour, texture profle analysis and changes of sarcoplasmic proteins with SDS-PAGE and Two-Dimensional Gel  Electrophoresis (2DE) were estimated. ST muscle showed higher values of lightness and redness (P<0.001), while,  LL muscle showed lower values (P<0.05) of hardness and chewiness parameters. During aging, a progressively  decrease of hardness was observed in ST muscle reaching the lowest value at 14 days. Aging affected the intensities  of several sarcoplasmic protein bands, particularly, band corresponding to glycogen phosphorylase b kinase decreased  in intensity after 6 days of aging in LL muscle, and, after 14 days of aging, was almost disappeared. Additionally,  LL muscle showed some polypeptides in the 28-20 kDa area starting from 6 days of aging. 2DE image analyses  results showed a decrease of sarcoplasmic protein spots during aging reaching the lowest value in ST muscle at 14  days of aging. Proteins separation also revealed, at 14 days of aging, an increase of 2 spots of tropomyosin alpha and  beta chains in the LL muscle. In addition, in ST spots ascribed to glycerol 3-phosphate dehydrogenase, superoxide  dismutase and phosphoglucomutase-1 also revealed differences in abundance at 14 days. Data highlight that aging  affect post-mortem biochemical processes with different intensities in each muscle and revealed potential protein biomarkers to monitor meat quality characteristics.

Proteome analysis of sarcoplasmic protein fraction associated with meat organoleptic characteristics

P. De Palo;A. Maggiolino;
2020

Abstract

Although sarcoplasmic proteins not directly impact muscle tenderness, their evaluation is useful to identify protein  biomarkers related to meat quality parameters during post-mortem aging. Therefore, the aim of this research was  to study the effect of aging on meat organoleptic properties and sarcoplasmic protein changes in 3 different horse  muscles. 36 samples excised from longissimus lumborum (LL), semitendinosus (ST) and semimembranosus (SM)  muscles of 12 Italian Heavy Draft Horse carcasses were analysed at 1, 3, 6, 9 and 14 days of aging. At each time,  colour, texture profle analysis and changes of sarcoplasmic proteins with SDS-PAGE and Two-Dimensional Gel  Electrophoresis (2DE) were estimated. ST muscle showed higher values of lightness and redness (P<0.001), while,  LL muscle showed lower values (P<0.05) of hardness and chewiness parameters. During aging, a progressively  decrease of hardness was observed in ST muscle reaching the lowest value at 14 days. Aging affected the intensities  of several sarcoplasmic protein bands, particularly, band corresponding to glycogen phosphorylase b kinase decreased  in intensity after 6 days of aging in LL muscle, and, after 14 days of aging, was almost disappeared. Additionally,  LL muscle showed some polypeptides in the 28-20 kDa area starting from 6 days of aging. 2DE image analyses  results showed a decrease of sarcoplasmic protein spots during aging reaching the lowest value in ST muscle at 14  days of aging. Proteins separation also revealed, at 14 days of aging, an increase of 2 spots of tropomyosin alpha and  beta chains in the LL muscle. In addition, in ST spots ascribed to glycerol 3-phosphate dehydrogenase, superoxide  dismutase and phosphoglucomutase-1 also revealed differences in abundance at 14 days. Data highlight that aging  affect post-mortem biochemical processes with different intensities in each muscle and revealed potential protein biomarkers to monitor meat quality characteristics.
978-90-8686-349-5
978-90-8686-900-8
File in questo prodotto:
Non ci sono file associati a questo prodotto.

I documenti in IRIS sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.

Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: http://hdl.handle.net/11586/343563
 Attenzione

Attenzione! I dati visualizzati non sono stati sottoposti a validazione da parte dell'ateneo

Citazioni
  • ???jsp.display-item.citation.pmc??? ND
  • Scopus ND
  • ???jsp.display-item.citation.isi??? ND
social impact